Enzim adalah biokatalisator
organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas
protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam
waktu yang sama.
Enzim disintesis
dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan
pada kondisi yang tepat.Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptida nya untuk membentuk enzim tripsin
yang aktif.Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim
dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya
dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.Kedua bagian enzim
tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1.
Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yangsama
dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2.
Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim.
Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim.
Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim
dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari
gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).
a. Enzim
hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang
dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu
reaksi.
b. Enzim
bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu
saja.
c. Enzim
merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein.
Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan
kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut
organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi
sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
d. Enzim
diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator,
enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
e. Enzim bekerja
secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik,
artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi
sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi
senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa
tertentu.
f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator
(pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
3. Daya katalitik enzim
Daya katalitik enzim sangat
besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali.Tanpa enzim,
kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah
sehingga tak dapat diukur.Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti
hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase.
Karbonatanhidrase
CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3
4. Spesifitas enzim
Enzim sangat spesifik,
baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat
atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis
reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis.Dalam reaksi enzimatik
sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil
sampingan yang tak berguna.
5. Kompleksenzim-substrat
Sebagian besar daya
katalitik enzim berasal dari kemampuan enzim menempatkan substrat ke dalam
kedudukan yang menguntungkan pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs
aktif, yaitu tempat tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil
Fischer mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci.
6. Cara
Kerja Enzim
Enzim
mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan
laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan
untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi
aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk
dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks
baru dengan substrat yang lain.
Enzim
memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada
sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat
elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi
aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar
dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim
memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada
sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat
elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi
aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul
dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat
bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan
dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori
kecocokan yang terinduksi.
a.
Teori gembok
dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama
membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks,
substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi,
kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b.
Teori
kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat
memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat
membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak
aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi
dengan enzim tersebut.
Permasahan nya :
Seperti yang kita ketahui enzim sebagai katalis, yang
jadi permasalahan saya pada bagaimana bisa enzim dapat mengkatalis suatu zat? Tolong jelaskan !
Komentar ini telah dihapus oleh pengarang.
BalasHapusBaiklah disini saya akan mencoba menjawab pertanyaan anda, untuk dapat mengetahui bagian enzim mana yang dapat dikatalis sebelumnya harus ditinjau terlebih dahulu struktur dan fungsi dari enzim tersebut.
BalasHapusSeperti yang diketahui enzim adalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya. Untuk aktifitasnya kadang-kadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam(Cu, Mg, K, Fe, Na).
Fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang.
Nama : Wulandari
BalasHapusNIM : A1C112006
Baiklah saya akan mencoba menjawab permasalahan saudari Nurasia.
Seperti yang telah kita ketahui bahwa enzim merupakan senyawa organik yang berfungsi sebagai katalis. Artinya, enzim dapat mempercepat berlangsungnya suatu reaksi kimia tanpa ikut bereaksi. Hal demikian dapat dilakukan enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi.
Enzim secara keseluruhan disebut haloenzim yang tersusun dari 2 komponen utama berupa protein dan non protein.
1. Komponen protein (apoenzim) pada enzim sangat menentukan kerja enzim. Hal ini dimungkinkan karena apoenzim merupakan tempat melekatnya substrat dan sekaligus tempat mereaksikan substrat. Bagian tempat melekatkan dan mereaksikan substrat disebut sisi aktif enzim. Pada bagian ini lah terjadi reaksi enzimatis dimana enzim mengkatalisis suatu zat (berikatan dengan substratnya).
2. Komponen nonprotein (gugus prostetik) pada enzim mempunyai sifat stabil pada suhu yang relatif tinggi dan tidak berubah pada akhir reaksi. Bagian enzim yang aktif sebagai katalis memiliki gugus prostetik yang bentuknya sangat spesifik sehingga hanya bisa bereaksi terhadap molekul dengan bentuk yang spesifik pula. Gugus prostetik dibedakan menjadi kofaktor dan koenzim. Gugus kofaktor tersusun dari zat anorganik yang berupa logam (Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co). Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim (NAD, NADP dan koenzim A). Koenzim sangat dibutuhkan oleh enzim karena tanpanya enzim tidak dapat berfungsi dengan baik atau tidak akan aktif. Koenzim dalam enzim berfungsi untuk memperbesar kemampuan enzim dalam mengkatalisis suatu zat.
Sekian semoga dapat membantu :)
Baiklah disini saya akan mencoba menjawab permasalahan anda,
BalasHapusYa, untuk mengetahui bagian mana enzim mengkatalis kita harus mengetahui struktur dan fungsi dari enzim.
Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut kofaktor. Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang berupa bahan organik, misalkan vitamin B (B1, B2).
dan pada bagian gugus protestik (koenzim dan kofaktor )terjadi reaksi katalis yang berada pada sisi aktif, Kofaktor terdiri dari zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat sehingga enzim ini dapat mengkatalis substrat yang sesuai (sfesifik), ataupun koenzim yang membantu menangkap substrat dan mengkatalisnya, yang akan melepaskan diri dari sisi aktif enzim semasa reaksi. Jadi koenzimlah yang memiliki peran penting dapat mengkatalisis