Minggu, 08 Juni 2014

ENZIM



Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat.Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptida nya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif.Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1.     Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yangsama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2.     Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).
2.Sifat-sifat Enzim
a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
b. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.
c. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
e. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
 f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
3. Daya katalitik enzim
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali.Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase.
Karbonatanhidrase
CO2  +  H2O ―――――――――→ H2CO3
4. Spesifitas enzim
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis.Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.
5. Kompleksenzim-substrat
Sebagian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan enzim menempatkan substrat ke dalam kedudukan yang menguntungkan pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs aktif, yaitu tempat tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci.
6. Cara Kerja Enzim
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
a.     Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b.    Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
  
Permasahan nya :
Seperti yang kita ketahui enzim sebagai katalis, yang jadi permasalahan saya pada bagaimana bisa enzim dapat mengkatalis suatu zat? Tolong jelaskan !

4 komentar:

  1. Komentar ini telah dihapus oleh pengarang.

    BalasHapus
  2. Baiklah disini saya akan mencoba menjawab pertanyaan anda, untuk dapat mengetahui bagian enzim mana yang dapat dikatalis sebelumnya harus ditinjau terlebih dahulu struktur dan fungsi dari enzim tersebut.

    Seperti yang diketahui enzim adalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya. Untuk aktifitasnya kadang-kadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam(Cu, Mg, K, Fe, Na).
    Fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang.

    BalasHapus
  3. Nama : Wulandari
    NIM : A1C112006

    Baiklah saya akan mencoba menjawab permasalahan saudari Nurasia.
    Seperti yang telah kita ketahui bahwa enzim merupakan senyawa organik yang berfungsi sebagai katalis. Artinya, enzim dapat mempercepat berlangsungnya suatu reaksi kimia tanpa ikut bereaksi. Hal demikian dapat dilakukan enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi.

    Enzim secara keseluruhan disebut haloenzim yang tersusun dari 2 komponen utama berupa protein dan non protein.
    1. Komponen protein (apoenzim) pada enzim sangat menentukan kerja enzim. Hal ini dimungkinkan karena apoenzim merupakan tempat melekatnya substrat dan sekaligus tempat mereaksikan substrat. Bagian tempat melekatkan dan mereaksikan substrat disebut sisi aktif enzim. Pada bagian ini lah terjadi reaksi enzimatis dimana enzim mengkatalisis suatu zat (berikatan dengan substratnya).

    2. Komponen nonprotein (gugus prostetik) pada enzim mempunyai sifat stabil pada suhu yang relatif tinggi dan tidak berubah pada akhir reaksi. Bagian enzim yang aktif sebagai katalis memiliki gugus prostetik yang bentuknya sangat spesifik sehingga hanya bisa bereaksi terhadap molekul dengan bentuk yang spesifik pula. Gugus prostetik dibedakan menjadi kofaktor dan koenzim. Gugus kofaktor tersusun dari zat anorganik yang berupa logam (Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co). Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim (NAD, NADP dan koenzim A). Koenzim sangat dibutuhkan oleh enzim karena tanpanya enzim tidak dapat berfungsi dengan baik atau tidak akan aktif. Koenzim dalam enzim berfungsi untuk memperbesar kemampuan enzim dalam mengkatalisis suatu zat.

    Sekian semoga dapat membantu :)

    BalasHapus
  4. Baiklah disini saya akan mencoba menjawab permasalahan anda,

    Ya, untuk mengetahui bagian mana enzim mengkatalis kita harus mengetahui struktur dan fungsi dari enzim.

    Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut kofaktor. Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang berupa bahan organik, misalkan vitamin B (B1, B2).

    dan pada bagian gugus protestik (koenzim dan kofaktor )terjadi reaksi katalis yang berada pada sisi aktif, Kofaktor terdiri dari zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat sehingga enzim ini dapat mengkatalis substrat yang sesuai (sfesifik), ataupun koenzim yang membantu menangkap substrat dan mengkatalisnya, yang akan melepaskan diri dari sisi aktif enzim semasa reaksi. Jadi koenzimlah yang memiliki peran penting dapat mengkatalisis

    BalasHapus